Flexibilitate imunoglobulina g și e. Flexibilitatea tipurilor de imunoglobuline

nostru de (Kaivarainen 1975) a fost determinată corelarea corespunzătoare timp a etichetelor de spin asociate cu fragmente de IgG și IgE mielom (Yu) este centrul activ al omului (tr), și timpul de corelare se fragmentează ca parte a moleculei intacte (TM). Valoarea TR pentru IgG și IgE sa dovedit a fi 9 și 8.5 nssk și TM 35 și 60 nsec respectiv.

Valoarea tm, obținut pentru IgG (35 nsec) este în bună concordanță cu valoarea pentru IgG de iepure tm (32 nsec) definită de etichetă rigid legat. tm identificat paralel.

pentru aceste proteine metoda de polarizare fluorescenta, iar timpii de corelație obținuți prin ambele metode au fost similare. Este evident că mișcarea relativă a fragmentelor IgE mai puțin liber decât deplasarea fragmentelor de IgG, deoarece interacțiuni adiționale între subunitățile IgE, comparativ cu IgG sau din cauza naturii speciale a S-S obligațiuni e-lanțuri.

potrivit Huber (Huber, 1976), moleculele în a căror au fost efectuate studii de difracție cu raze X de laborator imunoglobulina mielom G (. Colman ea, 1975.), Există trei tipuri de flexibilitate a moleculei de tip IgG.Pervy - este abilitatea subunităților discutat mai sus, astfel de papaină Fab fragmente, roti unul față de altul, în funcție de regiunea balama a lanțului greu între subunitățile și o legătură disulfurică între lanțurile grele.

Al doilea tip de flexibilitate este zone determinate lanț între domeniile variabile și constante ale Fab fragmente, care permit aceste domenii muta în raport cu celălalt. Al treilea tip de flexibilitate depinde de porțiunea de lanț greu, situată mai aproape de COOH terminal al lanțului greu după legăturii disulfurice între lanțurile grele.

potrivit Huber, Acest tip de flexibilitate poate fi explicată prin mobilitatea Fc-fragment în raport cu ambele Fab fragmente, care au dus la o densitate slabă și neinterpretabile de electroni în analiza rentgenokristallograficheskom mielom oblastiFc-fragmentapri IgG intact.

Astfel, există o serie de convingătoare evidență existența mișcării relative independente de subunități individuale de imunoglobuline. Se poate presupune că astfel de molecule de imunoglobulină de flexibilitate importante pentru un răspuns optim anticorp având aceeași structură sterică cu antigenul, structura spațială a ceea ce este foarte diversă.

Flexibilitate, în special, este foarte important pentru răspuns anticorp cele două centre active cu una din molecula de antigen. În acest caz, deoarece datele obținute în laborator Karush (Karush, 1970), reacția antigen - anticorp este mai eficientă decât atunci când anticorpul reacționează cu un mic monovalent haptene aceeași specificitate.

Posibilitatea de rotație liberă active ale Fab fragmente în raport cu altele influențează puternic natura răspunsului de anticorpi la antigenul. Așa-numita anticorpi incomplet împotriva iepure eritrocitele în imposibilitatea de a provoca reacția de aglutinare. Cu toate acestea, numai după ruperea unei punți bisulfura între lanțurile grele ale acelorași eritrocite aglutineze anticorpi (Romani e. A., 1977).

Pentru a explica acest rezultat poate fi faptul că, atunci când reducerea legăturilor disulfidice anticorpi molecula dobandeste capacitatea de a reacționa direct cu cele două celule roșii din sânge datorită îndepărtării unor limitări impuse de această legătură, și astfel apariția de relativă libertate de mișcare Fab fragmente.

În mod similar, flexibilitatea moleculei anticorp Depinde, probabil, de asemenea, capacitatea de a forma un precipitat specific. Anticorpii imunizarea porcilor în timpul DNP-grup pentru a pierde capacitatea de a precipita cu DNP-proteină. Când studierea metoda de polarizare fluorescenta sa constatat că așa-numiții anticorpi timpurii capabile de precipitații, au o structură mai flexibilă decât anticorpii ulterioare de aceeași specificitate, dar nu pot să formeze un precipitat.