Imunoglobulina structura g. domenii lgG

După cum se știe (Wu, Kabat, 1970), structura primară reziduuri ale regiunii variabile

De exemplu, primul hipervariabile lanț ușor de regiune (L1), proteina y Rei este un lant alungit, în timp ce proteinele New Meg și este rulat într-o spirală. In acest moment, proteina din C.I.C.R. 603 are un insert de șase resturi de aminoacizi, iar această zonă este o buclă alungită non-elicoidală. Spre deosebire de ztomu, deși cu mici variații, localizarea cadrului, reziduurile nevariruyuschih în diferite domenii sunt foarte asemănătoare.

Această omologie în terțiar structura domeniilor variabile Aceasta indică faptul că resturile nevariruyuschie creează cadru rigid, care ar fi încorporat ca o buclă hipervariabilă.
patru domenii (Două variabile și două permanente) formează un Fab-fragment. Se observă următoarele modele.

1. Ambele domeniu permanent interacționa mai îndeaproape, având ca rezultat o mai mare compactitate a întregii regiuni constante în comparație cu variabila. Acest lucru se datorează faptului că domeniile constante interacționează cu patru straturi, formând o suprafață mare de contact, în timp ce domeniile variabile interacționează trei fibre segmente.

2. Interacțiunea de bază între domenii sunt lateral, m. F., și variabile și domenii constante interacționează unele cu altele, în timp ce interacțiunea longitudinală (între variabilă și constantă) sunt mai puțin pronunțate.

3. Atât domeniul de lant greu, adică. E. VH și CH sunt în contact mai strâns decât cele două domeniu al lanțului ușor care determină o ușoară îndoire `totală Fab-fragment. Aceeași îndoire dimerului a lanțului ușor inerent. Acesta din urmă este construit din două identice în lor primare structura lanțurilor ușoare - monomeri. In ciuda acestui fapt, unghiul dintre domeniile unui monomer este de 70 °, în timp ce cealaltă - 110 °, și care determină îndoirea întregii molecule.

Structura Fc-fragment caracterizată prin absența unei astfel de curbare. Ambele domenii EOS este strâns adiacent unul de altul, cum ar fi domeniile CI- și CH1 sunt în Fab-fragment, în timp ce domeniile CH2 nu intră în contact reciproc, cu excepția unei legături covalente în regiunea balama. Probabil, acest aranjament domeniu CH2 este necesar pentru interacțiunea lor cu prima componentă a complementului. Trebuie remarcat faptul că rezultatele analizei cu raze X de imunoglobuline sunt în întregime în concordanță cu cele obținute prin alte metode anterior.

Astfel, de exemplu, prin mijloace optice metode - dispersia rotatorie optice (. Trinity și colab, 1971) și spectroscopie în infraroșu a schimbului de hidrogen-deuteriu (Abaturov e un 1969..) - sa constatat că elementul principal al structurii secundare a lanțurilor peptidice ale imunoglobulinelor este beta-pliere.

În plus, există dovezi arătând în favoarea domeniului ipotezei (Edelman, 1973). Conform acestei ipoteze, fiecare porțiune omoloage ale imunoglobulinelor cu lanț de polipeptide aproximativ 110 de resturi de aminoacizi în lungime cu o legătură bisulfura internă coagulează într-o globula separat, relativ independent - domeniu. De exemplu, lanțurile ușoare constau din două domenii, cu lanț gamma greu - de la patru.

Video: Video 15 Ig Anticorpi și Imunoglobulina Funcția

Între globulele sunt deschise porțiuni ale lanțului polipeptidic, deosebit de sensibile la enzime proteolitice. Una (dintre cele mai importante mijloace de probă a structurii domeniului lanțurilor peptidice ale imunoglobulinelor doar a devenit posibil să se utilizeze protsaz pentru lanțuri ușoare divizare în jumătate, ceea ce nu sa modificat semnificativ structura sa terțiară, comparativ cu cea a lanțului nativ. Acesta din urmă a fost dovedit prin metode optice și de cercetare proprietăți antigenice ale jumătății.

Pe la mijlocul anilor '60 am fost primit foarte rezonabil date, bazat în principal pe studiul recombinarea lanțurilor grele și ușoare și afinitatea de etichetare, că resturile de aminoacizi, ambele ușoare și lanț greu sunt implicate în formarea centrului activ. La modelele bazate pe aceste studii rentgenostrukturpyh active ale Fab fragmente într-adevăr evident că cele două lanțuri care formează cavitatea situsului activ.

Video: mielomul boala Rustitskogo Calera

Studii Clasice Kabat (Kabat, 1976) Karush (Karush, 1962) și Sela (Sela, 1970) cu privire la dimensiunea sitului activ sunt, de asemenea, în concordanță cu studiile de difracție cu raze X fragmente cu doua activitate proteine ​​de mielom de legare a antigenului.