Rezonanța electronică paramagnetic de imunoglobuline. Structura lgG (imunoglobulina g)

Gama de electronice rezonanță paramagnetică (ESR etichete de spin) este un triplet. raport lățime a acestor trei linii este determinată prin medierea anizotrope g-factor și interacțiunea hiperfină a nucleului de azot se învârte electronului nepereche și N-O-grupa a etichetei, ca urmare a rotației sale. În unele cazuri, spectrul ESR este superpoziția spectre corespunzătoare celor două stări ale etichetelor cu mobilitate diferită.

acolo mijloace, permițând raportul dintre lățimea celor trei linii, prin poziția lor pe axa intensității câmpului magnetic și dependența lor de puterea de microunde pentru a calcula etichetele de timp de corelare în intervalul de 10-11 sec la 10 ~ 3 sec. Timpul de corelare descrie viteza de rotație etichetelor de grup N-O și pot fi reprezentate calitativ ca reciproca a tag-urilor de frecvență de rotație. În cazul în care eticheta este legată de o proteină care nu este greu, schimbarea corelarea poate reflecta o schimbare în conformația proteinei în aderarea sa.

Atunci când eticheta este asociată cu proteină rigid, adică. e. grupul său N-O nu are propria libertate de rotație în raport cu proteina definită prin spectrul RES al timpului de corelare egal cu corelarea în timp a macromoleculei. În conformitate cu legea Stoke - Einstein.

În cazurile în care N-O-grup etichetă, legat covalent la proteina menține libertatea de rotație a spectrului său de rezonanță electronică de spin determinată de intensitatea mișcării browniene în raport cu eticheta macromoleculele și viteza de difuzie de rotație a moleculei în sine. Prin urmare, determinat din spectrul de rezonanță electronică de spin al schimbării în timp corelare grup N-O poate fi cauzata nu schimba numai etichetele micromediu, ci și raza efectivă Stokes macromoleculelor.

Pentru cazul în care Mișcarea Eticheta N-O-grup relativ aproape macromoleculelor izotrop, ne-am propus o metodă de a primi simultan informații nu numai despre schimbarea micromediul etichetei de spin, dar, de asemenea, ajustarea structurală a macromoleculei marcat, rezultând într-o schimbare în timpul său de corelare.

Există tehnici pentru a determina distanță între radicalul nitroxil și hmetalla ion paramagnetic sau între doi radicali iminoxyl. Ele se bazează fie pe funcția suplimentară de divizare și lărgirea liniei de distanța dintre centrele paramagnetice, care rezultă sub acțiunea dipoli magnetice sau în dependența amplitudinii spectrului rezultant valorii puterii de electroni de spin rezonanță frecvență ultraînaltă (curbele de saturație).
Descris în articole rezultate în mare parte pe baza ultimelor analize cu raze X cu rezoluție înaltă.

Totul a studiat domenii Ei au structură tridimensională foarte asemănătoare. Așa cum ar fi de așteptat din datele de structură primare domenii variabile omoloage sau domenii constante sunt mai apropiate unul de altul decât domeniile variabile ale constantei.

primar caracteristică domeniu structural strat este un beta antiparalele coli care constă din segmente alungite ale lanțurilor polipeptidice asociate porțiuni curbate (lap) lanț. Două lucruri asemănătoare strat tip sandwich adiacent unul pe altul cu direcția antiparalel segmentelor de lanț. segmentele adiacente sunt conectate prin legături de hidrogen. Unul dintre straturi este compus din trei segmente, iar celelalte patru. O astfel de structură cu două straturi este deosebit de clar vizibil în domeniul constant unde este mai caracter natural. In domeniul variabil a indicat bucla suplimentară ce conține a doua regiune hipervariabilă.