Asociația de complexe imune. Mecanismele de disociere a unui anticorp-antigen

Recent, un un mecanism comun de asociere și disociere complecși, cum ar fi anticorp-antigen sau enzimă - inhibitor, luând în considerare proprietățile dinamice ale proteinei și interacțiunea acestuia cu apa. In cazul imunoglobulinelor, se consideră că centrul activ și alte IgG cavitatea nepolare între domenii variabile și constante ale Fab fragmente între subunitățile IgG și între domeniile Fc fragmentele se pot deplasa brusc de la o stare „deschis“ la un versa „închis“ și vice, cu deplasarea sau sorbția unei anumite cantități de apă.

modificările corespunzătoare Proprietățile apei sunt considerate ca o tranziție mai aproape de faza primului tip (de ex., e., fără o modificare a energiei libere, dar cu o schimbare bruscă în entalpie, entropie și capacitatea de căldură). Astfel, presupune un grad ridicat de ordine a moleculelor de apă în aer liber și proteine ​​cavitățile cerințe stricte privind geometria și proprietățile cavităților în această stare.
Diferența energiilor libere de apă, situat într-o cavitate deschisă într-o stare de dezordine și cvasi-cristalin, numit interacțiune clusterophilic.

Asociația epitop centrul activ însoțită de distrugerea structurii apei ordonate și deplasarea acesteia în mediul extern. O stare deschisă atunci când acest lucru este destabilizată și închisă - este stabilizată prin legături necovalente cu determinantul situsului activ. Disocierea este procesul invers.

Astfel, maxim Rata de asociere constantă k + l este determinată de frecvența tranzițiilor sitului activ de la deschis la închis. Dacă luăm K + 1 ~ 108 M-1s-1, aceasta înseamnă că, în conformitate cu ecuația Eyring energiei libere de activare a tranziției de la aproximativ 6,5 kcal / mol activ site-ul.

Se crede că între cavitățile de proteine ​​de stat există interacțiune. Prin urmare, o rapidă schimbare a comportamentului dinamic al centrului activ prin acțiunea antigenului induce un proces de relaxare, rezultând modificări similare în caracterul fluctuațiilor rămase cavități IgG. Acest proces este însoțit de o creștere constantă de legare a ligandului, stabilitatea proteinei și compactitate.

obținut expresie, rata de asociere de legare și constantă de disociere a constantelor de legare cu rate de tranziție ale centrului activ și alte cavități de anticorpi de la stat închis la deschis și invers. Consecințele care decurg din acestea, sunt în concordanță cu datele experimentale.

imunoglobulinele de acum devenit una dintre proteinele cele mai bine studiate și constituie, astfel, o facilitate foarte convenabil pentru studii suplimentare ale proprietăților și caracteristicile lor, precum și cunoașterea proteinei care contribuie fizică în general.

în domeniul cercetării genetice regulament biosinteza de imunoglobuline avut ca rezultat fundamental noi descoperiri de o importanță capitală nu numai pentru imunologie, dar, de asemenea, pentru biologie moleculara si genetica. Următorul articol se ocupă cu organizarea materialului genetic care controlează formarea lanțurilor polipeptidice de imunoglobuline la mamifere.