Clase de imunoglobuline. Structura lanțurilor de imunoglobulină

Video: SWIFT - 13. Clase și Structuri

în prezent timp de anticorpi și unele aproape de ei proteine ​​aparțin unui grup special de glicoproteine ​​numite imunoglobuline. Toate acestea au mai multe caracteristici în comun: un proprietăți antigenice și chimice apropiate, aceleași principii de construcție a moleculelor și de origine filogenetice comune. Aparent, toate imunoglobulinele - ca „normal“ și „anormal“, găsit în cantități crescute în anumite boli proliferative ale sistemului limfatic - sunt anticorpi la orice antigen.

molecule imunoglobulinele, După cum sa menționat în introducere, este construit din lanțuri polipeptidice „grele“ și „ușoare“. clase de imunoglobuline diferă în lanțurile lor grele. La om există cinci clase de proteine ​​(IgG, IgM, IgA, IgD și IgE), lanțuri grele, care sunt, respectiv, în litere grecești, a și e.

lanțuri ușoare molecule imunoglobulină umană, iar cele mai multe animale sunt de două tipuri: kappa și lambda. Ambele tipuri de lanțuri ușoare pot face parte din moleculele tuturor claselor de imunoglobuline. Molecule și moleculele IgA IgM polimerice conțin, în plus, un J-lanț și IgA polimeric - numit, de asemenea, componenta secretorie.

De obicei, cea mai mare parte anticorp Aceasta se referă la clasa IgG. În perioada inițială a răspunsului imun, cu toate acestea, o mare parte din anticorpul aparține IgM, care sunt aparent cele mai vechi filogenetic. IgA au capacitatea de a pătrunde în secretele -. Saliva, colostru, sucurile intestinale și alți anticorpi de tip reagin sunt IgE.

Structura lanțurilor de imunoglobulină

secvență de imaginind aminoacizi în lanțul peptidic al imunoglobulinei este complicată de heterogenitate a acestor proteine. Anticorpii la antigenul, izolat chiar și în forma sa pură este aproape întotdeauna uniform. Un motiv pentru această heterogenitate ar trebui să solicite mai întâi prezența majorității antigenilor mai multor determinanți antigenici, care produce o varietate de specificități de anticorpi.

Mai mult decât atât, chiar și anticorpi față de unul determinant pot aparține diferitelor clase și subclase de imunoglobuline. În plus, trebuie menționat faptul că, în cursul unui răspuns imun se poate modifica proprietățile de anticorpi înșiși.

Posibilitatea de a studia structura chimică imunoglobulinele A venit după descoperirea așa-numitele imunoglobulinele patologice întâlnite în unele boli limfoproliferative la oameni și animale. Aceste imunoglobuline sunt foarte similare la normal, dar diferă de la ei omogenitate. Recent efectuat cercetări pentru a obține anticorpi omogeni prin imunizarea cu antigene omogene.

În unele cazuri, a fost posibil să se dezvolte suficient de mare Preparate omogene se ridică, adecvată pentru determinarea secvențelor de resturi de aminoacizi în lanțurile lor polipeptidice.

De mult de lucru a fost făcut din 1965 privind decodarea structurii primare lanțuri peptidice de imunoglobuline, care în 1969 au marcat un succes major: banda Edelman a fost instalată secvența completă de aminoacizi a ambelor catene ale unei imunoglobuline (IgG l Eu) (Edelman, 1973).

Cel mai important rezultat această cercetare a fost detectarea lanțurilor grele și ușoare din două zone brusc diferite - variabil (V) și constante (C). Circuitele acestei clase (subclasa) tipul și diferă numai în secvența V-domenii (variație idiotipic), în timp ce regiunea C sunt identice, cu excepția diferențelor mici care determină alelic (allotipicheskie) variație. În același timp, diferențele dintre clase (tipuri) și expirării termenului de amânare diferite de circuite sunt determinate de structura regiunilor-C (variație izotopică).

Această structură neobișnuită a lanțurilor vor fi clar, dacă vă amintiți, ce funcțiile lor biologice. Scopul principal al imunoglobulinelor ca un anticorp este formarea de complecși cu antigeni, și în acest sens, ele sunt foarte specifice și foarte diferite unele de altele. În același timp, în funcție de specificități diferite de anticorpi în comun o serie de funcții biologice: fixarea complementului, fixarea pe membrana și să treacă prin ele. Această proprietate dualitate se reflectă în structura duală corespunzătoare.

Aparent, structura regiunii V Aceasta determină proprietățile specifice ale anticorpilor, deoarece ele construiesc site-ul activ, în timp ce regiunea C furnizează proprietăți comune tuturor anticorpilor din această clasă și tip.