Lanțuri ușoare. Imunoglobulina organizarea de imunoglobuline

Video: Organizarea si exprimarea genelor de imunoglobulină de lanț greu de 2 WMV V9

Și C-V regiune a lanțului ușor aproximativ egale în lungime. Astfel, pentru a regiunii V a lanțului kappa uman construite din porțiuni 107-113 ale acidului amino (pornind de la capătul N-terminal) și la contul C-regiune pentru 107 reziduurile rămase. La o lungime de lanț greu gamma de V-domenii este aproximativ aceeași ca și regiunea C este format din trei aranjate liniar una în spatele celelalte regiuni omoloage C1, C2, C3 cu o lungime similară, structural omoloage cu C-regiuni ale lanțurilor ușoare și unul cu altul.
lumina regiunii V kappa și lambda lanțurile diferă unul de altul, iar ele sunt diferite de cele ale lanțurilor grele, în timp ce V-regiunea lanțului greu sunt aceleași pentru toate clasele.

Video: Imunologie - anticorpi somatică (VDJ) Recombinarea I

printre pulmonar lanțuri, izolate de la diferite imunoglobuline patologice, nici unul, similar cu ceilalți. Se estimează că, variante diferite de idiotip există cel puțin câteva mii. In ciuda acestei diversități, toate variantele V-regiuni ale lanțurilor kappa, se încadrează în trei subgrupe principale, diferentele dintre proteinele din fiecare subgrup este mic.
În același mod a fost posibil clasifica V-regiune a lanțului lambda, iar în ultima oară și a regiunii V lanțuri grele.

aminoacizi înlocuire, condiționată de diferențele dintre V-domenii, cele mai multe dintre ele sunt grupate în mai multe site-uri specifice - așa-numitele puncte fierbinți. În lanțurile ușoare, aceste regiuni hipervariabile ocupă poziții 25-35, 52-55 și 89-96, în timp ce lanțul gamma greu - 31-37, 86-91 și 101 -109. Aceste reziduuri sunt în mod evident implicați în formarea centrului activ antitelVesma natural în lanțurile peptidice ale imunoglobulinelor de localizare punți vnutritsepevyh disulfidice.

Video: Organizarea si exprimarea genelor imunoglobulinei 3

Fiecare dintre aceste forme buclă părți de o lungime a lanțului de aproximativ 60 de reziduuri și dreapta și în stânga, dar ea are 20 de reziduuri. Astfel, porțiunea de bază a lanțului unitate structurală este de aproximativ 100 de resturi cu o punte disulfidică. Lanțurile ușoare ale două dintre ele și îndeplinesc VY și C-regiuni și patru lanțuri lor gamma. Inlantuiti native fiecare dintre aceste porțiuni este minimizată într-un domeniu separat, relativ independent globulelor compact (Putman, 1969).

Cine poate fi considerat un sistem de dovedit IgG structura moleculelor, propus de Porter (Porter, 1973). Conform acestei scheme, molecula este construit din L- și H-lanțuri alăturat mszhtsepevymi poduri di-sulfurii. Când proteoliza (de exemplu, tripsina sau papaino.m), așa cum se arată prin molecula Porter se rupe în trei bucăți, dintre care două sunt identice între ele și au activitatea anticorpului (Fab-fragmente). Ele constau dintr-un lanț ușor și jumătate de lanț greu. Al treilea fragment (Fc) constă dintr-o jumătate de C-terminal al lanțurilor grele.
Numărul de legături între lanțurile grele variază și subclase diferite ale IgG umane este la doi la cinci.

IgA se găsește în două forme: - monomer similar cu molecula de IgG, și un polimer, fiind construit din două sau mai multe unități monomerice. Macroglobulina IgM construite din cinci subunități monomerice asemănătoare cu molecula de IgG.

Video: Ce este imunoglobulină G? Ce înseamnă imunoglobulină G? G Imunoglobulinei sensul

Între diferite în specificitate anticorpi, aparținând aceleiași clase (subclasă) și tipul extrem de greu de detectat diferențe în proprietățile cu excepția capacității lor de a reacționa cu antigene. Astfel, la o varietate de antigeni, anticorpi structura este foarte asemănătoare, cu excepția o mică suprafață în care acestea sunt în contact direct cu determinanții antigenici.

antigeni Aceleași substanțe pot fi variate (proteine, polizaharide, substanțe chimice sintetice), care au configurație foarte diferite și par să fie localizate în moduri foarte diferite determinanți antigenici.