Principalele componente chimice ale organismelor vii. diverși factori

Video: Structura și proprietățile organismelor vii. Cei vii este diferit de nu zhyvogo

Distinge fizic (temperatură, presiune, impacturi mecanice, ultrasunete și radiații ionizante) și chimice (metale grele, acizi, baze, solvenți organici, alcaloizii) factorii care cauzează denaturarea. Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în tehnologia alimentară și biotehnologie. Procesul invers este renaturare, adică restabilirea proprietăților biologice ale proteinei fizice, chimice și. Uneori este suficient pentru a elimina obiectul de denaturare. Renaturare este imposibilă în cazul în care structura primară afectată.

In apa Proteinele formează soluții coloidale. Aceste soluții sunt caracterizate de viscozitate mare, capacitatea de a împrăștia razele de lumină vizibilă. Particulele coloidale nu va trece prin membrana semipermeabilă (celofan, film coloidal), deoarece porii lor particule coloidale mai mici. proteina impermeabila sunt toate membranele biologice. Aceasta solutie de proteine de proprietate frecvent utilizate în medicină și chimie pentru purificarea preparatelor proteice din impurități. Un astfel de proces de separare numit dializa.

Cea mai importantă proprietate a proteinelor este capacitatea lor de a expune atât proprietăți acide și bazice, adică, de a acționa ca electroliti amfoteri. Proprietățile amfoteri este baza proprietăților tampon ale proteinelor și implicarea lor în reglarea pH-ului sanguin. PH-ul sângelui uman și constanță este caracterizată în cadrul 7,36-7,4 în ciuda diferitelor substanțe acide sau bazice caracter regulat din alimente sau produse în procesele metabolice. Prin urmare, există mecanisme specifice pentru reglarea echilibrului acido-bazic al mediului intern.

Proteinele se leagă de apă, adică prezintă proprietăți hidrofile. Când se umfla, creșterea masei și volumului acestora. Capacitatea proteinelor de a se umfla pentru a forma jeleuri, stabiliza suspensii și emulsii de spumă este de mare importanță în industria alimentară și de biologie. Foarte lăptișor mobile construite în principal din moleculele de proteine este citoplasmă - continutul celulei păstoase. lăptișor Foarte hidratat - gluten brut extras din făină de grâu, conține până la 65% apă.

Funcțiile de proteine sunt extrem de diverse. Toate aceste proteine ca o substanță cu o structură chimică definită îndeplinește o funcție extrem de specializate și doar în câteva cazuri individuale - mai multe interdependente. De exemplu, suprarenal epinefrină hormonul medulla, care intră în sânge crește consumul de oxigen si a tensiunii arteriale, de zahăr din sânge și stimulează metabolismul, precum și un mediator al sistemului nervos la animale cu sânge rece.

Principalele tipuri de proteine predstavdeny în următoarea figură:

Fig. 2. Principalele tipuri de proteine

Examinarea detaliată a funcțiilor de proteine depășește cu mult sfera de aplicare a acestui manual. Oprește numai pentru funcția enzimatică (catalitic). Numeroase reacții biochimice din organismele vii procedează în condiții blânde la temperaturi apropiate de 40 ° C și pH valori apropiate de neutru. În aceste condiții, rata de apariție a majorității reacțiilor sunt catalizatori neglijabile, deci speciale biologice adecvate pentru punerea lor în aplicare sunt necesare - enzime (fermentum - drojdie) sau enzime (enzume - drojdie).

De obicei, enzimele - este fie proteine sau complexe de proteine cu ionii metalici cofactor sau moleculă organică. Enzimele au o specificitate ridicată în raport cu substratul, adică, la un compus care accelerează transformarea. Eficacitatea enzimelor este dependentă în special de mai mulți factori: temperatură (temperatura optima 30-50 ° C), prezența activatorilor sau a inhibitorilor, pH-ul mediului. Contact al enzimei cu substratul are loc prin situsul activ. De obicei, o mică porțiune a moleculei de enzimă în care două zone izolate: legarea și catalitică. Structura centrului activ sunt părți separate ale lanțului polipeptidic și cofactori.

In total sunt aproximativ 3.000 de enzime diferite, acestea sunt împărțite în 6 clase.
1. oxidoreductaze sau enzime redox (dehidrogenaze, oxidaze, reductaze, transhidrogenază hidroxilază). Ele catalizează oxidarea sau reducerea diferitelor substanțe chimice.

2. transferaze. Reprezentanții acestui grup de enzime catalizează transferul diferitelor grupuri de la o moleculă la alta, de exemplu, fosforilare, transaminare. Acestea includ, de exemplu, transaminaza.

3. hidrolaze (peptidaze, esteraze, glicozidaze, fosfataze). Aceste enzime descompun proteinele, grăsimi și carbohidrați prin hidroliză. Joacă un rol deosebit de important în digestie și în procesele tehnologice de alimente.

4. liazelor. Catalizează reacția de scindare între atomii de carbon C-C și O-C și C și N- Hal. Pentru acest grup de enzime include, de exemplu, o molecula decarboxilazei desprins C02 din acizi organici.

5. isomerazele (racemaza, epimerază). Cataliza modificări structurale în termen de o moleculă de compus organic.

6. ligases (sintetaza). Cataliza formarea C-O, C-S, C-N, C-C.

In plus fata de proteine, printre infinita varietate de substanțe chimice din care sunt construite organisme vii, un loc aparte este ocupat de un alt tip de polimeri biologici - acizi nucleici. În rolul de monomeri acționează în acest caz nucleotide. O nucleotidă este compus din trei componente: baza purinică sau pirimidinică, un cinci carbon ciclic carbohidrați uglevodaDstroenie și proprietățile sunt discutate mai jos), `care baza este legat de unul dintre atomii săi de azot de legătură N-glicozidică (format nucleozid) (fosfat și legătura ester înrudit cu 5` carbohidrat-carbon.

In formarea acizilor nucleici pot implica doua grupuri de nucleotide - ribonucleotide și dezoxiribonucleotide. Acidul ribonucleic primă formă (ARN), acesta din urmă - ADN-ul. In ADN-ul, există patru tipuri de nucleotide, care se deosebesc numai bazele azotate. Aceste baze sunt două purina (Pu) - adenina (A) și guanină (G) - și două pirimidină (Py) - timină (T) și citozină (C). O trăsătură caracteristică a ADN-ului este aceea că molecula cuprinde două lanțuri polimerice, răsucite într-o spirală dublă (Figura 2).

Fiecare lanț - este un polimer obișnuit în care carbohidrat reziduurile de două nucleotide adiacente conectate prin intermediul unor grupări fosfat. În acest sens, educația este însoțită întotdeauna 5`- fosfat de o nucleotidă și gruparea hidroxil 3`- alta. Prin urmare, coloana vertebrală carbohidrat-fosfat a moleculei are o structură regulată, în care o legătură 3`, 5`- fosfodiester a moleculei este cea mai sensibilă la atât chimice, cât și clivaj enzimatic.

Spre deosebire de coloana vertebrală-carbohidrat fosfat, secvența de baze purinice și pirimidinice a lungul lanțului este foarte neregulată, fiecare tip specific de molecule de ADN caracterizat printr-o anumită secvență. Cele două lanțuri sunt unite prin legături de hidrogen între perechi de baze. Adenină perechi intotdeauna cu timină, și guanină - cu citozină. complementaritate strictă determină specificitatea de împerechere, adică potrivire reciprocă în secvențele de bază a două lanțuri.

Principiul complementarității a fost formulat și dovedit D. Watson și Crick în 1953 principiu rtot a fost una dintre legăturile principale în stabilirea structurii spațiale a ADN-ului, construite din două catene complementare. O astfel de structură se numește un duplex. Principiul complementarității oferă informații de backup pe un singur lanț de nucleotide din secvența complementară la celălalt circuit.

Prin urmare, în cazul în care două duplex parental sunt separate în lanț, fiecare dintre ele este capabil de a gestiona construcția monomerii catenei complementare, rezultând într-o reconstrucție a celor două duplexuri care sunt identice cu originalul. Totuși, secvența de nucleotide din fiecare circuit - este doar un desen pentru a crea noi molecule de ADN. Pentru a construi noile circuite nevoie de o aprovizionare adecvată a monomerilor, și un dispozitiv special care efectuează adăugarea succesivă de noi monomeri la catena polimerică în creștere.

Aceste dispozitive sunt enzime numite ADN polimeraze. Procesul de sinteză a unei fiice catene de ADN complementar la unul dintre circuite se numește replicare parentală. După stabilirea structurii ADN-ului a fost formulat ideea codului genetic, adică modul în care secvențele de acid molecula de ADN amino sunt scrise programate proteinele sale. asamblare direct proteine din aminoacizi ADN nu controlează.

Acest lucru face ca ARN-ul care este sintetizat cu ajutorul ADN-ului. ARN-ul este format din patru nucleotide sunt notate cu literele A, G, C și U (uracil ARN în loc de timină inclus). Punct de vedere chimic, acestea sunt foarte aproape de nucleotide care alcătuiesc ADN-ul și să mențină partenerii de interacțiune selective. Sinteza de noi molecule de ARN prin utilizarea ARN polimerazei. Acestea din urmă promovează transcrierea in care ADN-ul corespunzător unei părți care conține informații despre o anumită secvență de aminoacizi corespunde unei anumite secvențe de elemente de codificare, construite din ribonucleotide. Astfel, informația înmagazinată în molecula de ADN este transmis utilizând un agent special (mesager din limba engleză. "mesager" - mesager) - ARNm (ARN mesager, ARNm).

lanțuri de polipeptide noi sunt sintetizate pe structuri supramoleculare speciale - ribozomi. Fiecare ribosome conține mai multe molecule de ARN -ribosomnyh ARN (ARNr) și alte proteine. Sinteza de proteine numite translație pe ribozomi. Mai mult ARNm și ARNr are un al treilea tip de ARN - ARN de transport (ARNt) - participanți necesare procesului de traducere. Replicarea, transcripția și translația - cei trei piloni ai procesului, care se bazează pe orice funcții vitale.

SV Makarov, TE Nikiforov, NA Kozlov

Distribuiți pe rețelele sociale:

înrudit