Biosinteza colagenului. Schimbul de cupru (Cu)

Colagenul este componenta principală a țesutului conjunctiv extracelular este o proteină secretoare fibrilară. Acesta este inclus în toate țesuturile organismului, oferindu-le cu rezistență structurală. moleculele de colagen au o structură caracteristică în formă de spirală lung triplu rigide. Trei lanțuri de polipeptide (&alfa - lanț

) Proteinele sunt răsucite împreună într-un superhelix dreptaci formând o structură în formă de tijă. Greutatea totală a proteinelor din colagen de mamifere este de aproximativ 30%, și este conținută în piele, oase ale scheletului și a organelor interne în raport exemplar stroma de 4: 5: 1. In țesuturile colagen se găsește în principal sub formă de fibre, formând o fibrile fire, ligamentele și plasa. Pentru colagen, precum elastina, caracterizat prin rezistența la tracțiune și flexibilitate.

La compoziția de colagen este caracteristic unui număr de caracteristici:

1) Formarea triplu-helix, datorită numărului mare de prolină și glicină reziduuri. O treime din toate reziduurile &alfa - lanț - glicină. Acest aminoacid - singura care poate forma porțiunea centrală a Vârtejul;

2) Există aproximativ 25 de proteine ​​diferite de-lanturi, fiecare codificate de o genă distinctă. În diferite țesuturi exprimă diferite combinații ale acestor gene;

3) găsit astăzi despre 15 tipuri colageni. Cel mai comun tip I colagenului - fibros, răsucite într-o spirală kanatovidnuyu. Tabel. 1 prezintă principalele caracteristici ale diferitelor tipuri de DM colagene Fuller și D. Shields (2004);

4) colageni de reziduuri de avere hidroxiprolina și hidroxilizină, care se formează în timpul hidroxilare post-translațională a pralinei și lizinei relevante hidroxilază, datorită ușurinței formării de preferință între fragmente lizină punți disulfidice asigură fibre de colagen cu rezistență.

Tabelul 1. Principalele caracteristici ale diferitelor tipuri de colagen

tip

Țesutul Distribution

caracteristici distinctive

Ultra-structură

locul de sinteză

Video: Funny reacții chimice. Prepararea cuprului amin

Interacțiunea cu noglikanami glikozami-

Funcția principală

eu

Derma, os, tendon, fascie, sclerotica, corpurile capsulelor, cartilajul fibros

Bine ambalate, fibre groase

Fibers de diferite diametre

Fibroblaste, osteoblaste, chondroplast

Minor, cea mai mare parte cu dermatan

previne întindere

II

sticlos cartilajului si elastina

rețea de colagen Loose

Nu volokon- fibrile foarte subțiri încorporate într-o cantitate mare de substanță de bază

chondroplast

Cele mai puternice interacțiuni în principal cu condroitin sulfat

Rezistența la căderi de presiune

III



mușchii netezi, endoneurium, artere, uter, ficat, splina, rinichi, plămâni

Rețeaua liber de fibre reticular subțiri volokon-

Vag ambalate fibrile subțiri cu diametru relativ constant

Fibroblaste, musculaturii netede, celule reticular și Schwann, hepatocitară

Medie interacțiunile de activitate, în principal, sulfat de heparan

Menținerea structurii organelor majore

IV

Epiteliialnye și membranele bazale endoteliale

Video: chimie

membrană amorfă subțire

Nu există fibre sau fibrile

Celulele endoteliale și epiteliale, mușchi și celule Schwann

Interacțiunea cu heparan sulfat

Suport și filtrare

V

membrane musculare subsol

date insuficiente

date insuficiente

date insuficiente

date insuficiente

date insuficiente

Se constată că sinteza și stabilizarea componentelor țesutului conjunctiv fibros, și anume, polimerizarea colagen si fibre elastice are loc în mai multe etape. pe intracelular etape, luând primul rând pe ribozomii reticulului endoplasmic brut (RER), sintetizat &alfa - lanț de propeptid, care sunt apoi introduse în cavitatea ER. Aici, cu ajutorul vitaminei C și Fe-conținând hidroxilazele procolagenului prolină și lizină resturile hidroxilate și hidroxilizină glicozilate resturile de carbohidrat suplimentare glucoză și galactoză. Nivelul de glicozilare depinde de tipul de țesătură, în care se formează colagenul. Tank ER neted și aparatul Golgi pro-&alfa - lanț Se mișcă în membrana plasmatică. In ultimele etape ale glicozilare &alfa - lanț sunt conectate prin punți disulfidice 3 într-un singur complex, care se pliază într-un triplu helix procolagenului. Acesta este secretat din celula în vezicule Golgi prin exocitoză.

pe extracelulară etapele de procolagen se transformă într- tropocollagen, fibre care prin B- și reticulată oxidaza enzima lizil în conținând piridoxal microfibrilelor, și apoi în fibrilele polimerice colagen. Formarea intra- și intermoleculare reticulare are loc din cauza dezaminare oxidativă &epsilon - amino ale lizinei și hidroxiprolina (Greenstein, 2004) (Figura 1.).

sinteza de colagen

Fig. 1. sinteza de colagen

In dezaminarea oxidativă a grupărilor amino ale resturilor de lizină ale peptidei colagen p lanțuri de tip reticulat Schiff baze și condensare aldolică. cu excepția lizil oxidaza, implicate în acest proces Fe-enzima prolil. deficit de cupru într-un organism sau piridoxal (vitamina 6) Conduce la activitate redusă a oxidazei lizil și, prin urmare, încetini polimerizarea în formarea țesutului conjunctiv componente elastina si colagen monomerilor fibroase. Același lucru se întâmplă și cu o lipsă de fier în organism. Este aceste efecte sunt observate la angioneurotic, osteoartrita și dermatolatirizme, adică în bolile cauzate de aportul de arilamine, de exemplu, latirogenov (&beta - aminopropionitril, &beta - tsetonitril aminoa- și alte componente ale mazăre dulce Lathyrus odoratus și alte plante de acest gen, în special, rang - L. sativa).

Prin îndepărtarea ionilor metalici din moleculele de enzime utilizând liganzi chelatici încetinește procesul de dezaminare oxidativă a grupărilor amino și marcate component deteriorarea țesutului conjunctiv fibros, adică normal la perturbarea fibrillo- geneza. Inhibarea acestor enzime medicamente datorită formării de complexe de chelare, unde ion cu și în oxidaza lizil Fe prolil hidroxilazei sunt în atom și moleculă Arilaminele centrale - liganzi. Utilizarea prelungită a diferitelor medicamente pot dezvolta sindrom de tip lupus (Podymov, 1981).

Trebuie menționat faptul că gradul de complexare a liganzilor (agenți) cu enzima centrală atomi depinde de concentrația (doză) liganzi, caracteristicile lor farmacocinetice, starea fiziologică a organismului.

bioneorganika Medical. GK oaie

Distribuiți pe rețelele sociale:

înrudit
Rolul fiziologic al oaselor. Structura și proprietățile osuluiRolul fiziologic al oaselor. Structura și proprietățile osului
Evaluarea clinică a materialului biocomposite „osteomatrix“Evaluarea clinică a materialului biocomposite „osteomatrix“
Coalescență (fuziune) tendoaneleCoalescență (fuziune) tendoanele
Forța de formare pentru oase mai puternice și a țesutului conjunctivForța de formare pentru oase mai puternice și a țesutului conjunctiv
Structura de țesut conjunctiv, funcție, compozițiaStructura de țesut conjunctiv, funcție, compoziția
Țesut conjunctiv al embrionului. țesut conjunctiv fibros și elastic al fătuluiȚesut conjunctiv al embrionului. țesut conjunctiv fibros și elastic al fătului
De ce cabină de duș Alekseeva aproape 100% garantat pentru a scăpa de o hernie de discDe ce cabină de duș Alekseeva aproape 100% garantat pentru a scăpa de o hernie de disc
Burete de colagen hemostatice (Spongia haemostatica collagenica). Preparat din masa de colagen,…Burete de colagen hemostatice (Spongia haemostatica collagenica). Preparat din masa de colagen,…
Materiale biocompozit cu includerea glicozaminoglicanilor sulfatataMateriale biocompozit cu includerea glicozaminoglicanilor sulfatata
Caracteristici și funcții ale vitros anatomo topograficeCaracteristici și funcții ale vitros anatomo topografice
» » » Biosinteza colagenului. Schimbul de cupru (Cu)
© 2021 GurusHealthInfo.com