Biosinteza colagenului. Schimbul de cupru (Cu)
Colagenul este componenta principală a țesutului conjunctiv extracelular este o proteină secretoare fibrilară. Acesta este inclus în toate țesuturile organismului, oferindu-le cu rezistență structurală. moleculele de colagen au o structură caracteristică în formă de spirală lung triplu rigide. Trei lanțuri de polipeptide (&alfa - lanț
) Proteinele sunt răsucite împreună într-un superhelix dreptaci formând o structură în formă de tijă. Greutatea totală a proteinelor din colagen de mamifere este de aproximativ 30%, și este conținută în piele, oase ale scheletului și a organelor interne în raport exemplar stroma de 4: 5: 1. In țesuturile colagen se găsește în principal sub formă de fibre, formând o fibrile fire, ligamentele și plasa. Pentru colagen, precum elastina, caracterizat prin rezistența la tracțiune și flexibilitate.La compoziția de colagen este caracteristic unui număr de caracteristici:
1) Formarea triplu-helix, datorită numărului mare de prolină și glicină reziduuri. O treime din toate reziduurile &alfa - lanț - glicină. Acest aminoacid - singura care poate forma porțiunea centrală a Vârtejul;
2) Există aproximativ 25 de proteine diferite de-lanturi, fiecare codificate de o genă distinctă. În diferite țesuturi exprimă diferite combinații ale acestor gene;
3) găsit astăzi despre 15 tipuri colageni. Cel mai comun tip I colagenului - fibros, răsucite într-o spirală kanatovidnuyu. Tabel. 1 prezintă principalele caracteristici ale diferitelor tipuri de DM colagene Fuller și D. Shields (2004);
4) colageni de reziduuri de avere hidroxiprolina și hidroxilizină, care se formează în timpul hidroxilare post-translațională a pralinei și lizinei relevante hidroxilază, datorită ușurinței formării de preferință între fragmente lizină punți disulfidice asigură fibre de colagen cu rezistență.
Tabelul 1. Principalele caracteristici ale diferitelor tipuri de colagen
tip | Țesutul Distribution | caracteristici distinctive | Ultra-structură | locul de sinteză Video: Funny reacții chimice. Prepararea cuprului amin | Interacțiunea cu noglikanami glikozami- | Funcția principală |
eu | Derma, os, tendon, fascie, sclerotica, corpurile capsulelor, cartilajul fibros | Bine ambalate, fibre groase | Fibers de diferite diametre | Fibroblaste, osteoblaste, chondroplast | Minor, cea mai mare parte cu dermatan | previne întindere |
II | sticlos cartilajului si elastina | rețea de colagen Loose | Nu volokon- fibrile foarte subțiri încorporate într-o cantitate mare de substanță de bază | chondroplast | Cele mai puternice interacțiuni în principal cu condroitin sulfat | Rezistența la căderi de presiune |
III | mușchii netezi, endoneurium, artere, uter, ficat, splina, rinichi, plămâni | Rețeaua liber de fibre reticular subțiri volokon- | Vag ambalate fibrile subțiri cu diametru relativ constant | Fibroblaste, musculaturii netede, celule reticular și Schwann, hepatocitară | Medie interacțiunile de activitate, în principal, sulfat de heparan | Menținerea structurii organelor majore |
IV | Epiteliialnye și membranele bazale endoteliale Video: chimie | membrană amorfă subțire | Nu există fibre sau fibrile | Celulele endoteliale și epiteliale, mușchi și celule Schwann | Interacțiunea cu heparan sulfat | Suport și filtrare |
V | membrane musculare subsol | date insuficiente | date insuficiente | date insuficiente | date insuficiente | date insuficiente |
Se constată că sinteza și stabilizarea componentelor țesutului conjunctiv fibros, și anume, polimerizarea colagen si fibre elastice are loc în mai multe etape. pe intracelular etape, luând primul rând pe ribozomii reticulului endoplasmic brut (RER), sintetizat &alfa - lanț de propeptid, care sunt apoi introduse în cavitatea ER. Aici, cu ajutorul vitaminei C și Fe-conținând hidroxilazele procolagenului prolină și lizină resturile hidroxilate și hidroxilizină glicozilate resturile de carbohidrat suplimentare glucoză și galactoză. Nivelul de glicozilare depinde de tipul de țesătură, în care se formează colagenul. Tank ER neted și aparatul Golgi pro-&alfa - lanț Se mișcă în membrana plasmatică. In ultimele etape ale glicozilare &alfa - lanț sunt conectate prin punți disulfidice 3 într-un singur complex, care se pliază într-un triplu helix procolagenului. Acesta este secretat din celula în vezicule Golgi prin exocitoză.
pe extracelulară etapele de procolagen se transformă într- tropocollagen, fibre care prin B- și reticulată oxidaza enzima lizil în conținând piridoxal microfibrilelor, și apoi în fibrilele polimerice colagen. Formarea intra- și intermoleculare reticulare are loc din cauza dezaminare oxidativă &epsilon - amino ale lizinei și hidroxiprolina (Greenstein, 2004) (Figura 1.).
Fig. 1. sinteza de colagen
In dezaminarea oxidativă a grupărilor amino ale resturilor de lizină ale peptidei colagen p lanțuri de tip reticulat Schiff baze și condensare aldolică. cu excepția lizil oxidaza, implicate în acest proces Fe-enzima prolil. deficit de cupru într-un organism sau piridoxal (vitamina 6) Conduce la activitate redusă a oxidazei lizil și, prin urmare, încetini polimerizarea în formarea țesutului conjunctiv componente elastina si colagen monomerilor fibroase. Același lucru se întâmplă și cu o lipsă de fier în organism. Este aceste efecte sunt observate la angioneurotic, osteoartrita și dermatolatirizme, adică în bolile cauzate de aportul de arilamine, de exemplu, latirogenov (&beta - aminopropionitril, &beta - tsetonitril aminoa- și alte componente ale mazăre dulce Lathyrus odoratus și alte plante de acest gen, în special, rang - L. sativa).
Prin îndepărtarea ionilor metalici din moleculele de enzime utilizând liganzi chelatici încetinește procesul de dezaminare oxidativă a grupărilor amino și marcate component deteriorarea țesutului conjunctiv fibros, adică normal la perturbarea fibrillo- geneza. Inhibarea acestor enzime medicamente datorită formării de complexe de chelare, unde ion cu și în oxidaza lizil Fe prolil hidroxilazei sunt în atom și moleculă Arilaminele centrale - liganzi. Utilizarea prelungită a diferitelor medicamente pot dezvolta sindrom de tip lupus (Podymov, 1981).
Trebuie menționat faptul că gradul de complexare a liganzilor (agenți) cu enzima centrală atomi depinde de concentrația (doză) liganzi, caracteristicile lor farmacocinetice, starea fiziologică a organismului.
bioneorganika Medical. GK oaie
- Violarea sinteza colagenului și pliul nucal. Fryn`s sindrom și sindromul de captură 22
- Metafiznaya condrodisplazie Jenson. Perturbarea sintezei de colagen la fat
- Țesut conjunctiv al embrionului. țesut conjunctiv fibros și elastic al fătului
- Digestia proteinelor. Etapele și succesiunea de digestia proteinelor
- Rolul fiziologic al oaselor. Structura și proprietățile osului
- Eluarea de calciu și fosfat din oase. Mecanismul de calcifiere osoase
- Caracteristici ale produselor pentru îngrijirea pielii și a pielii. Derma, hipoderma, sistemul de…
- Caracteristici și funcții ale sclera anatomică și fiziologice
- Caracteristici și funcții ale vitros anatomo topografice
- Un pic mai mult despre colagen
- De ce cabină de duș Alekseeva aproape 100% garantat pentru a scăpa de o hernie de disc
- Bolile cauzate de tulburări ale sintezei de colagen
- Materiale biocompozit cu includerea glicozaminoglicanilor sulfatata
- Evaluarea clinică a materialului biocomposite „osteomatrix“
- Structura de țesut conjunctiv, funcție, compoziția
- Forța de formare pentru oase mai puternice și a țesutului conjunctiv
- Filmul "oblekol" (membranula "oblecolum"). Plăcile cu adaos de colagen (1: 100)…
- Burete de colagen hemostatice (Spongia haemostatica collagenica). Preparat din masa de colagen,…
- Oamenii de stiinta navele cresc din celulele de colagen si musculare
- Boala Ehlers Danlos
- Coalescență (fuziune) tendoanele