Structura de țesut conjunctiv, funcție, compoziția

Caracteristici ale structurii chimice a țesutului conjunctiv

țesut conjunctiv este de până la 50% din greutatea corpului uman. Acesta este legătura dintre toate țesuturile organismului. Exista 3 tipuri de țesut conjunctiv:
- țesutul conjunctiv efectiv;
- țesut conjunctiv gristly;
- țesutului conjunctiv
țesut conjunctiv poate efectua ca o singură funcție stativ și includ ca straturi în alte țesuturi.

Funcțiile țesutului conjunctiv

1. Structura
2. Asigurarea de permeabilitate tisulară constantă
3. Asigurarea echilibrului de apă cu sare
4. Participarea la apărarea imunitară a organismului

Compoziția și structura țesutului conjunctiv

Țesutul conjunctiv se disting: intercelulare (MAIN) SUBSTANȚĂ ELEMENTE DE CELULE fibrilație (fibre de colagen). Caracteristică: intercelular substanță este mult mai mult decât elementele celulare.

Intercelulară (MAIN) SUBSTANȚĂ

consistență gelatinoasă a materialului de bază, datorită compoziției sale. Material de bază - un gel foarte hidratat care este format de compuși macromoleculari care constituie până la 30% în greutate substanță intercelulară. Restul de 70% - este apa.
Componentele moleculare mari sunt proteine ​​și carbohidrați. Carbohidratii in structura lor sunt heteropolizaharide - GLYUKOZOAMINOGLIKANY (GAG). Aceste heteropolizaharide construite din unități de dizaharide, care sunt monomeri lor.

Conform structurii monomerul distinge tipuri GAG 7:
1. Acid hialuronic
2. condroitină-4-sulfat
3. condroitină-6-sulfat
4. dermatan
5. keratan
6. heparan sulfat
7. Heparina

Monomeri diferite GAG ​​sunt construite pe același principiu. În primul rând, structura lor include acidul hexuronic: acidul beta-D-glucuronic, acid beta-L-iduronic. În unele GAG ​​în loc de acid beta-D-glucuronic este găsit beta-D-galactoză:




A doua componentă este o amină monomer GAG. Hexosamines prezentat glucozamină și galactozamina și adesea derivații lor acetil: beta-D-N-acetilglucozamină, beta-D-N-acetilgalactozamină:





Ca parte a monomer de acid hexuronic și hexosamine legat de legătură 1,3-beta-glicozidică. Excepție - heparina (lui linkage-alfa 1,3-glicozidică). Între monomerii de legătură 1,4-beta-glicozidică (heparina - 1,4-alfa legătură glicozidică) (vezi figura). Structura GAG monomeri diferiți și valorile lor, relațiile dintre ele.

Acid Hialuronic



Greutatea moleculară a acestui polimer - până la 1.000.000 Da. Monomer construite din acid glucuronic și N-acetilglucozamină. În interiorul monomer - linkage 1,3-beta-glicozidică între monomeri - legătură 1,4-beta-glicozidică. Acidul hialuronic poate fi sub formă liberă și în agregate complexe. Acesta este singurul reprezentant al GAG, care nu este sulfatate.

condroitin sulfat




2 tipuri: condroitin-4-sulfat și condroitin-6-sulfat. Differ loc aranjament reziduu de acid sulfuric. Toate conțin reziduul de acid sulfuric. sulfat de condroitin Monomer construite din acid glucuronic și N-atsetilgalaktozaminsulfata. S-au găsit în ligamentele articulațiilor și țesuturi ale dintelui.

dermatan sulfat




monomerul său este construit de acid iduronic și galactozamină-4-sulfat. El este una dintre componentele structurale ale tesutului cartilaj.

sulfat de keratan




sulfat Monomer keratan constă din galactoză și N-acetilglucozamină-6-sulfat.

heparan sulfat și heparină



Ele sunt foarte sulfatat (monomer 2-3 rest de acid sulfuric). Compoziția este constituită din Glucuronat-2-sulfat și N-acetilglucozamină-6-sulfat.

lanțuri lungi de polizaharide sunt formate în globulele. Cu toate acestea, aceste globulelor libere (nu au o stivuire compactă) și ocupă un volum relativ mare. GAG sunt compuși hidrofili care conțin mai multe grupări hidroxil care au o sarcină negativă semnificativă (mulți carboxil și sulfo grupe). sarcină negativă semnificativă promovează adeziunea la acesta încărcat pozitiv cationi de potasiu, sodiu, calciu, magneziu. Acest lucru sporește și mai mult capacitatea de a reține apa și promovează disocierea moleculelor acestor substanțe în țesutul conjunctiv.

GAG fac parte din complexul de proteine ​​numite proteoglicani. GAG face proteoglicanii în 95% din greutatea lor. Restul de 5% din greutatea - este proteina. componente proteice și neproteice proteoglicanii sunt legați prin legături puternice, covalente. Cum este molecula proteoglican?




Componenta de proteină - aceasta este o COR-proteină specială. Pentru a-l folosind trizaharide se alăture GAG. COR-1 moleculă de proteină poate atașa până la 100 GAG.

In celula proteoglicanii sunt asociate cu acid hialuronic. Formează complecși complexe supramoleculare. Acesta este compus din acid hialuronic, proteine ​​de legare specifice și proteoglicani. lanțuri GAG elastice compuse din proteoglicani formează o macromoleculare formează structuri reticulate. O astfel de structură chimică asigură funcția de site moleculare având anumite dimensiuni ale porilor de la diferite substanțe de transport și metaboliți. Dimensiunea porilor este determinată de GAG ​​de tip predominant într-un anumit țesut. De exemplu, conjunctive glomerulul renal capsulă asigură transportul selectiv al substanțelor în procesul de ultrafiltrare. Datorită multitudinii de grupe sulfo și carboxi sunt polianioni structura reticulară capabile de a depozita apa, unor cationi (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).




Mai mult proteoglicani, glicoproteine ​​conține o substanță bazică.

glicoproteine

componenta lor carbohidrat - este o oligozaharidă care cuprinde 10 - 15 unități monomerice. Aceste unități monomerice sunt în majoritate monozaharide minore: manoză, fucoză și ramnoză metilpentozy, arabinoză, xiloză. La sfârșitul acestei există un alt oligozaharide, monozaharide derivate: acid sialic (derivat acil al acidului neuraminic). În cazul în care concentrația de acid sialic în sânge crește - prin urmare, este dezintegrarea matricei extracelulare. Acest lucru se întâmplă în timpul inflamației.

Glicoproteine ​​sunt împărțite în 2 grupe:
1. solubil
2. Insolubil.

Porțiunea de carbohidrați glicoproteinelor este foarte variabilă. Important este secvența de monozaharide, precum și secvența de aminoacizi din partea de proteine. Glicoproteinele din cele mai studiate solubile și insolubile laminina, fibronectina.

glicoproteină SOLUBIL proteină particulară - fibronectina. Greutatea moleculară a fibronectinei - 440 kDa. Se compune din două lanțuri de polipeptide conectate printr-o punte disulfidică. Acesta a site-uri de legare cu proteoglicani, cu structuri fibroase, glicolipide ale membranelor celulare. Prin urmare, numit fibronectina "clei molecular". Acesta este de obicei localizată pe suprafața fibroblastelor și este implicată în adeziunea tuturor acestor structuri celulare, și, în consecință, celula. Este cunoscut faptul că atunci când cantitatea de boli tumorale fibronectinei reduse, care promovează metastaza tumorii.

Prin glicoproteine ​​solubile includ, de asemenea, COR-proteină - componentă proteoglican, proteine ​​de legare, și un număr de proteine ​​plasmatice din sânge.

glicoproteine ​​formă insolubilă "cadru". "stroma" matricea extracelulară.
Prin glicoproteine ​​insolubile includ laminina. Greutatea moleculară a proteinei - 10.000 kDa. Acesta conține aceleași componente de carbohidrați, cum ar fi gangliozide și membranele celulare.

Componentele carbohidrat ale glicoproteinelor precum glicoproteinele și componentele carbohidrat au proprietăți de antigene tisulare.

Catabolismul COMPONENTE substanțe de bază

Este sub influența unor hidrolaze.

De exemplu, glicoproteine ​​scindează neuraminidaza de la acidul (sialic) N-acetilneuraminic și au dereglat glicoproteină absorbite de macrofage. Prin urmare, concentrația sanguină a acidului sialic - caracteristica stării țesutului conjunctiv. Această concentrație este mult crescută în timpul proceselor inflamatorii.

Cand insuficienta enzime catabolice substanta de baza a dezvolta boala - mucopolizaharidoze, la care acumularea in tesuturi diferite GAG.

fibre de țesut conjunctiv

In matricea extracelulară sunt 2 tipuri de structuri fibroase: fibre de colagen si elastina. principala lor componentă este o proteină de colagen insolubil.

COLAGENUL - proteină complexă se referă la un grup de glicoproteine ​​are o structură cuaternară, greutatea sa moleculară este de 300 kDa. Acesta este de 30% din proteina totală în corpul uman. Structura fibrilară - o bobina coiled format din 3-alfa-lanțuri. Insolubil în apă, soluții saline, soluții diluate de acizi și baze. Acest lucru se datorează structurii primare a colagenului. In 70% din colagen aminoacizi sunt hidrofobe. Aminoacizii în lungime a catenei polipeptidice sunt aranjate în grupuri (triadele) similare între ele în structură, constând din trei aminoacizi. Fiecare al treilea aminoacid din structura primară a colagenului - este glicină (triadă (sau grup): (Gly-X-Y) n, unde X - orice aminoacid sau hidroxiprolinei, Y - orice aminoacid sau hidroxiprolina sau hidroxilizina). Aceste grupări amino din catena polipeptidică sunt repetate. Structura neobișnuită și secundară a colagenului: Primul pas rândul său, bobina reprezintă numai 3 aminoacizi (chiar un pic mai mic de 3), în loc de 3,6 aminoacizi per 1 rotund, așa cum sa observat în alte proteine. Această înfășurare strâns în spirală datorită prezenței glicinei. Această caracteristică determină structura superioară a colagenului. Molecula de colagen este construit din 3-lanțuri și este triplu helix. Acest triplu helix este compus din 2 alfa1-lanțuri și un lanț alfa2. În fiecare lanț 1000 resturi de aminoacizi. Lanțurile sunt paralele și au un spațiu de stivuire neobișnuit: toate situate în afara de radicali amino hidrofobi. Există mai multe tipuri de colagen, distincte genetic.

sinteza de colagen




Există 8 etape ale biosintezei colagenului: 5 intracelular și extracelular 3.

Etapa 1
Ea apare pe ribozomi sintetizat molecula precursoare: preprokollagen.

treapta 2
Utilizarea peptidei semnal &ldquo-pre&molecula de transport rdquo- în tubii din reticulul endoplasmic. Există scindată „pre“ - format „procolagenului“.

3- STAGE
Resturile de aminoacizi ale lizină și prolină în compoziția moleculelor de colagen sunt oxidate de enzimele prolil și hidroxilaza lizil (aceste enzime oxidative sunt monooxygenases podpodklassu) (vezi figura). Lipsa de vitamina „C“ - acid ascorbic se observă scorbut, - o boala cauzata de o sinteza defectuoasa a colagenului cu rezistență mecanică scăzută care provoacă, în special, slăbirea peretelui vascular și alte fenomene nefavorabile.

etapa a 4-
modificare posttranslațională - glicozilare procolagenului de enzima glicozil transferaza. Această enzimă transferă glucoză sau galactoză la hidroxilizina grupări hidroxil.

etapa a 5-
Etapa finală intracelular - este formarea de triplu helix - tropocollagen (colagen solubil). Ca parte a pro-secvența - aminoacidul cisteină care formează o legătură disulfurică între lanțurile. Procesul de helix.

etapa a 6-
Tropocollagen este secretat în mediul extracelular, unde amino și karboksiproteinazy clivat (pro -) - secvență.

etapa a 7-
Covalent "coasere" tropocollagen pe un "end-to-end" pentru a forma colagen insolubil. In aceasta parte proces primeste oxidaza enzima lizil (flavometalloprotein conține FAD și Cu). Oxidarea are loc și dezaminarea radical lizină pentru a forma o grupare aldehidă. Apoi, între cele două există o legătură de radicali aldehidelor lizină. Numai după mai multe reticulare a fibrelor de colagen preia puterea sa unică, devine din fibre neextensibil. Lizil oxidaza este o enzimă Cu-dependentă, astfel încât lipsa de cupru din organism scade rezistența țesutului conjunctiv ca urmare a unei creșteri semnificative a cantității de colagen solubil (tropocollagen).

etapa a 8-
Asociația de molecule de colagen insolubil pe o „parte dintr-o parte.“ Asocierea fibrilelor este realizată astfel încât fiecare șir succesiv este deplasat cu 1/4 din lungimea acestuia în raport cu circuitul precedent.

fibre elastice

Doilea tip de fibre - elastice. Structura bazei - proteine ​​elastinei. Elastina este mai hidrofobă decât colagen. Este de până la 90% aminoacizi hidrofobi. Multe dintre lizină, există zone cu secvențe definite strict de aminoacizi. Lanțurile sunt stivuite în spațiul în formă de globulelor. Globula unui singur lanț polipeptidic numita alfa elastina. Datorită resturilor de lizină ale interacțiunii dintre moleculele de alfa-elastina.



La formarea acestei structuri sunt implicate lizină radicali de aminoacizi. Această structură desmosina. Desmosina - o structură de piridină, care este format prin reacția moleculelor-elastină alfa 4-lizină.

Elementele celulare ale țesutului conjunctiv.

Aceasta fibroblastele, celulele mastocite și macrofage. In aceste procese au loc sinteza componentelor structurale și procesul de defalcare a țesutului conjunctiv. Colagenul este actualizat cu 50% în 10 de ani. Fibroblastele sunt procese sintetice: colagen, elastină.